Аминокислоты и белки

Белки, состоящие из аминокислот, являются главным строительным материалом для организма - с точки зрения многофункциональности именно они составляют материальную сущность нашей жизнедеятельности. Большое разнообразие белковых молекул вызвано различной последовательностью аминокислот в пептидной цепи.

Белки, чрезвычайно важные природные соединения, несмотря на большое разнообразие их структуры и функций, имеют одну общую черту: их базовыми структурными единицами являются аминокислоты. С точки зрения химической структуры аминокислотой можно назвать каждое соединение, молекула которого содержит две функциональные группы - карбоксильную и аминогруппу. Определенную группу аминокислот мы называем белковыми аминокислотами.

В реакции соединения молекул аминокислот принимает участие карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой. Во время такой реакции аминокислоты соединяются пептидной связью, а продукты данного преобразования мы называем пептидами; пептиды, цепочки которых содержат свыше 100 аминокислот, и являются белками.

Для изучения полной характеристики данного белка необходимо познание его вторичной структуры. Вторичной структурой белка мы называем способ укладывания в пространстве очередных аминокислот, составляющих полипептидную цепь. Существует множество вторичных структур белка, но три из них систематичны и встречаются в большинстве белков. Иная, структура, имеет вид ковра или сложенного складками листа - очередные аминокислоты уложены в ней зигзагообразно.

В свою очередь, поворотная структура такова: четыре аминокислоты последовательно укладываются наподобие буквы U, вызывая изгиб цепи на 180 градусов. Вторичная структура белка стабилизируется посредством водородных связей. С точки зрения общей формы молекул белки делятся на белки глобулярные и фибриллярные. В создании определенной третичной структуры принимают участие гидрофобные взаимодействия, ионные и водородные связи между функциональными группами в боковых цепях аминокислот.

Четвертичная структура возникает вследствие объединения отдельных полипептидных цепей, которые в совокупности составляют функциональную единицу. Стабилизируют её главным образом электростатические и гидрофобные взаимодействия, а также водородные связи. Протеазы из группы пептидаз содержатся в поджелудочном соке и действуют на белки и пептиды желудочного содержимого. К протеазам поджелудочного сока относятся: трипсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных основными аминокислотами, химотрипсин, расщепляющий пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами.

Аминокислоты всасываются в кишечнике и попадают в кровь. Распад пищевых белков и денатурация белков внутри клетки ведут к восстановлению единичных молекул аминокислот, которые, независимо от структуры, распадаются идентично. Атом азота, находящийся в аминогруппе, устраняется из молекулы либо в процессе попадания аминогруппы на молекулу другой связи, либо в реакции окисления аминогруппы. Образующийся в процессе окисления аминогруппы аммиак - соединение очень токсичное, поэтому в организме человека клетки печение преобразуют его в мочевину.

Этот процесс называется мочевинным циклом. Суммарным эффектом мочевинного цикла является образование из двух молекул аммиака и молекулы углекислоты нейтральной и малотоксичной молекулы мочевины. После удаления из молекул аминокислот аминогрупп остаются «скелеты» углерода, которые либо имеют структуру углеводородов, либо являются производными окисления последних. Углеродный центр молекул аминокислот становится субстратом в биосинтезе углеводов и липидов.